Перевод названия: COMPARATIVE STUDIES OF ANTIBACTERIAL PROPERTIES OF LYSOZYME IN ITS ADSORPTION AND COVALENT BINDING TO THE NANODIAMONDS
Тип публикации: статья из журнала
Год издания: 2012
Аннотация: В работе проводятся сравнительные исследования антибактериальной активности лизоцима при его иммобилизации на наноалмазы с помощью адсорбции и ковалентного связывания. Показано, что в условиях нейтральной водной среды кратковременная инкубация лизоцима с наноалмазами при весовых соотношениях компонентов 1:2 сопровождается полной адПоказать полностьюсорбцией фермента на наночастицы. Установлено, что на 1 мг наноалмазов, поверхность которых предварительно активирована бензохиноном, может быть иммобилизовано 0.20-0.25 мг лизоцима с помощью ковалентной связи. В экспериментах на культурах грамотрицательных ( Photobacterium phosphoreum) и грамположительных ( Bacillus subtilis) бактерий установлено, что лизоцим, иммобилизованный на наноалмазы посредством физической адсорбции или ковалентного связывания, проявлял функциональную активность и вызывал лизис бактериальных клеток. Показано, что в обоих случаях каталитическая активность иммобилизованного лизоцима была снижена по сравнению с активностью свободного фермента. We conducted comparative studies of antimicrobial activity of lysozyme during its immobilization on nanodiamonds using adsorption and covalent binding. It is shown that in neutral aqueous medium short-term incubation of lysozyme with nanodiamonds at 1:2 weight ratios of components is accompanied by complete adsorption of the enzyme on the nanoparticles. It was established that 1 mg of nanodiamonds pre-activated with benzoquinone, can be immobilized 0.20-0.25 mg of lysozyme through covalent bond. In experiments with cultures of gram-negative ( Photobacterium phosphoreum) and Gram-positive ( Bacillus subtilis) bacteria found that the lysozyme immobilized on nanodiamonds by physical adsorption or covalent binding showed the functional activity and caused lysis of bacterial cells. It was shown that in both cases the catalytic activity of immobilized lysozyme decreased as compared with the activity of free enzyme.
Журнал: Российские нанотехнологии
Выпуск журнала: Т. 7, № 11-12
Номера страниц: 108-113
ISSN журнала: 19927223
Место издания: Москва
Издатель: Общество с ограниченной ответственностью Парк-медиа