Перевод названия: Similarity of Spectral Profiles with Individual Fluorescence Lifetime of Tryptophan in Proteins of Different Structure
Тип публикации: статья из журнала
Год издания: 2016
Ключевые слова: Tertiary protein structure, Fluorescence lifetime, tryptophan, denaturation, dielectric relaxation, третичная структура белков, время жизни флуоресценции, триптофан, денатурация, диэлектрическая релаксация
Аннотация: Представлены результаты анализа времен жизни триптофановой флуоресценции трех белков: сывороточного альбумина человека, бычьего сывороточного альбумина и бактериальной люциферазы, содержащих один, два и семь триптофанов соответственно. Показано, что флуоресценция всех исследованных белков характеризуется тремя временами жизни: ?1= Показать полностью6-7 нс, ?2 = 2,0-2,3 нс и ?3 0,1 нс (нативное состояние) и ?1 = 4,4-4,6 нс, ?2 = 1,7-1,8 нс и ?3 0,1 нс (денатурированное состояние). Установлено, что спектральные контуры компонент с индивидуальным временем жизни флуоресценции белков близки по положению максимума и полуширине спектра как в случае нативной конформации (??1max = 342 нм, ??2max = 328 нм и ??3max = 315 нм), так и в случае денатурированной конформации (??1max = 350 нм, ??2max= 343 нм и ??3max = 317 нм). При этом различия в стационарных спектрах белков обусловлены индивидуальным соотношением вкладов временных компонент. Проведено соотнесение спектральных временных компонент с известной классификацией триптофановых остатков в составе исследованных белков в рамках модели дискретных состояний. This work presents the results of the analysis of the fluorescence lifetime of tryptophan in three proteins: human serum albumin, bovine serum albumin and bacterial luciferase, containing 1, 2 and 7 tryptophan residues, respectively. It was shown that for all proteins fluorescence decay can be fitted by three lifetimes: ?1 = 6-7 ns, ?2 = 2,0-2,3 ns and ?3 ? 0,1 ns (the native state) and ?1 = 4,4-4,6 ns, ?2 = 1,7-1,8 ns and ?3 ? 0,1 ns (the denaturated state). It was found that spectral profiles with individual protein fluorescence lifetime have similar peak wavelength and identical half-width of the spectrum as in the native state (?max ?1 = 342 nm, ?max ?2 = 328 nm and ?max ?3 = 315 nm), and in the denaturated state (?max ?1 = 350 nm, ?max ?2 = 343 nm and ?max ?3 = 317 nm). In addition, the differences in the steady-state spectra of the studied proteins are caused by the individual ratio of lifetime contributions. The correlation between lifetime components and a known classification of the tryptophan residues in the structure of proteins under study was performed within the discrete states model.
Журнал: Биофизика
Выпуск журнала: Т. 61, № 2
Номера страниц: 231-238
ISSN журнала: 00063029
Место издания: Москва
Издатель: Федеральное государственное унитарное предприятие "Академический научно-издательский, производственно-полиграфический и книгораспространительский центр Российской академии наук "Издательство "Наука"