Тип публикации: статья из журнала
Год издания: 2021
Идентификатор DOI: 10.31857/S268673892104020X
Ключевые слова: nanodiamond, extracellular oxidase, basidiomycete Neonothopanus nambi</i&gt, indication system, phenol, наноалмаз, экстраклеточная оксидаза, базидиомицет Neonothopanus nambi</i&gt, система индикации, фенол
Аннотация: Адсорбцией экстраклеточной оксидазы из гриба <i>Neonothopanus nambi</i> на модифицированные наноалмазы (МНА) детонационного синтеза создана многоразовая система определения фенола в водной среде. Установлено, что фермент прочно связывается с МНА и проявляет каталитическую активность в реакции соокисления фенола с 4-аминоантипириномПоказать полностьюбез добавки пероксида водорода. Обнаружено, что в присутствии комплекса МНА–оксидаза регистрируется значительно (на порядок) больший выход продукта реакции по сравнению с выходом в присутствии свободного фермента, обсуждается механизм выявленного эффекта. В модельных экспериментах продемонстрирована многократность применения комплекса МНА–оксидаза для тестирования фенола в водных образцах. Установлено, что иммобилизованный фермент проявляет функциональную активность при длительном (2 мес) хранении комплекса МНА–оксидаза при 4°С. Полученные данные создают предпосылки для использования созданной системы в экологическом мониторинге загрязнений водной среды фенолом. A reusable system for phenol determination in an aqueous medium was obtained by adsorption of extracellular oxidase from fungus <i>Neonothopanus nambi</i> onto modified nanodiamonds (MND) synthesized by detonation. It was found that the enzyme strongly binds to MND and exhibits catalytic activity in the reaction of co-oxidation of phenol with 4-aminoantipyrine without the addition of hydrogen peroxide. In the presence of the MND–oxidase complex, a significantly (by an order of magnitude) higher yield of the reaction product is recorded as compared to the yield in the presence of a free enzyme; the mechanism of the revealed effect is discussed. Model experiments have demonstrated the multiple use of the MND–oxidase complex for testing phenol in aqueous samples. The immobilized enzyme exhibits functional activity during long-term (2 months) storage of the MND–oxidase complex at 4°C. The data obtained create the prerequisites for using the created system in environmental monitoring of water pollution with phenol.
Журнал: Доклады Российской академии наук. Науки о жизни
Выпуск журнала: Т. 499, № 1
Номера страниц: 338-343
ISSN журнала: 26867389
Место издания: Москва
Издатель: Российская академия наук