КВАНТОВО-ХИМИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ ПРОЦЕССА СВЯЗЫВАНИЯ МОЛЕКУЛЯРНОГО ВОДОРОДА АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ [NiFe]-ГИДРОГЕНАЗЫ

Описание

Перевод названия: QUANTUM-CHEMICAL STUDY OF MOLECULAR HYDROGEN BINDING ON [NiFe]-HYDROGENASE ACTIVE SITE

Тип публикации: статья из журнала

Год издания: 2013

Ключевые слова: Hydrogenase, Spin-forbidden reactions, adiabatic and nonadiabatic processes, Density functional theory (DFT), гидрогеназа, спин-запрещенные реакции, адиабатический и неадиабатический процессы, теория функционала плотности (DFT)

Аннотация: Объектом данного исследования является активный центр [NiFeJ-гидрогеназы. Гидрогеназы вызывают повышенный интерес исследователей ввиду возможности их использования для модификации поверхности электродов с целью каталитического окисления и восстановления водорода. Исследовано связывание H 2 с активным центром [NiFe]-гидрогеназы с поПоказать полностьюмощью методов теории функционала плотности. Определены энергии связывания H 2 с атомами железа и никеля. Показано пересечение между кривыми потенциальной энергии синглетного и триплетного состояний системы, состоящей из активного центра [NiFe]-гидрогеназы и связанного с ним молекулярного водорода. Результаты работы указывают на то, что механизм связывания молекулярного водорода с активным центром [NiFe]-гидрогеназы может носить неадиабатический спин- запрещенный характер. В связи с этим, для создания эффективного катализатора основанного на структурных моделях гидрогеназы, необходимо создавать бионеорганические комплексы, способные к изменению своих спиновых состояний в процессе катализа. This work is focused on the active site of [NiFe]-hydrogenase. The wide interest in hydrogenases is explained by their potential application in catalytic oxidation and reduction of molecular hydrogen. In this work the H 2 binding to the active site of [NiFe]-hydrogenase is studied using density functional theory methods. The binding energies of H 2 to the iron and nickel centers are found. The intersection between the potential energy curves of the singlet and triplet states of the [NiFe]-hydrogenase active site, with molecular hydrogen bound to it, is demonstrated. The results of this work show that the molecular hydrogen binding to [NiFe]-hydrogenase active site has nonadiabatic spin-forbidden character. Therefore, to create an efficient catalyst based on hydrogenase structural models, it is essential to create bioinorganic complexes capable of changing their spin states during catalytic process.

Ссылки на полный текст

Издание

Журнал: Вестник Сибирского государственного аэрокосмического университета им. академика М.Ф. Решетнева

Выпуск журнала: 4

Номера страниц: 32-39

ISSN журнала: 18169724

Место издания: Красноярск

Издатель: Сибирский государственный аэрокосмический университет имени академика М.Ф. Решетнева

Персоны

  • Калякин Данил Сергеевич (Сибирский государственный аэрокосмический университет имени академика М. Ф. Решетнева Российская Федерация)
  • Варганов Сергей Александрович (Сибирский государственный аэрокосмический университет имени академика М. Ф. Решетнева Российская Федерация)
  • Лыхин Александр Олегович (Сибирский федеральный университет)
  • Кузубов Александр Александрович (Сибирский федеральный университет)
  • Краснов Павел Олегович (Сибирский государственный аэрокосмический университет имени академика М. Ф. Решетнева Российская Федерация)

Вхождение в базы данных